Ambiente de HOMOLOGAÇÃO

Doutorado em Química

URI Permanente para esta coleçãohttp://repositorioteste.unifal-mg.edu.br/handle/123456789/2676

Navegar

Navegando Doutorado em Química por Orientador(a) "Mendes, Adriano Aguiar"

Filtrar resultados informando as primeiras letras
Agora exibindo 1 - 2 de 2
  • Imagem de Miniatura
    ItemAcesso aberto (Open Access)
    Imobilização e estabilização de tripsina de pâncreas de porco em hidrogel de quitosana e aplicação em reações de hidrólise
    (Universidade Federal de Alfenas, 2023-11-24) Miguez, João Pedro; Mendes, Adriano Aguiar; Rocha, Maria Valderez Ponte; Franco, Marcelo; Nery, José Geraldo; Coelho, Yara Luiza
    Neste estudo, a tripsina do pâncreas suíno foi imobilizada em um suporte heterofuncional preparado ativando o hidrogel de quitosana (Qui) com glutaraldeído (Glu) e, em seguida, funcionalizando-o com glicina (Qui–Glu–Gli). O desempenho catalítico da tripsina imobilizada nas reações de hidrólise foi comparado com o desempenho catalítico da enzima imobilizada em quitosana ativada com glutaraldeído (Qui–Glu) e hidrogel de quitosana (Qui). A concentração máxima de proteína imobilizada em Qui–Glu–Gli foi de aproximadamente 16 mg.g −1 a pH 9,0 (5 mmol.L −1 de tampão de carbonato de sódio) a 25 °C a partir de uma carga de proteína oferecida de 20 mg.g −1 . Esse biocatalisador apresentou uma atividade específica máxima (AE) de 33,1 ± 0,2 nmol.min−1 .mg−1 para a hidrólise de benzoil-DL-arginina-p-nitroanilida (BAPNA), valores maiores quando comparados com o suporte clássico Qui-Glu (valores de AE variando entre 6,7 ± 0,1 nmol.min−1 .mg−1 e 8,1 ± 0,1 nmol.min−1 .mg−1 ). O modelo cinético de Elovich foi usado para descrever o processo de adsorção usando cargas iniciais de proteína baixas (3 mg.g -1 ) e altas (20 mg.g −1 ). O estudo de dessorção revelou uma taxa de 32% de dessorção da tripsina a pH 5,00 e 50 °C, na presença de detergente Triton-X, destacando a ocorrência de interações hidrofóbicas e iônicas entre a tripsina e o suporte. A temperatura ideal para a hidrólise de BAPNA catalisada pela tripsina imobilizada (60 °C) foi 10 °C mais alta do que a de sua forma solúvel. Além disso, a enzima imobilizada foi de 16 a 20 vezes mais estável do que sua forma solúvel a 50-55 °C. Estudos termodinâmicos, demonstraram que o fator de estabilização da enzima imobilizada foi de 20 vezes maior que a enzima livre para temperatura de 45 e 50 oC. A hidrólise completa da albumina sérica bovina (ASB) a 37 °C foi alcançada após 2 horas usando uma enzima solúvel, enquanto, para sua forma imobilizada, o rendimento da hidrólise foi de 47%. Testes de reutilização revelaram que esse biocatalisador reteve 37% de sua atividade original após 10 lotes sucessivos de hidrólise. Com base nesses resultados, esse suporte pode ser usado como uma alternativa interessante para a produção de biocatalisadores heterogêneos com alta atividade catalítica e estabilidade térmica, apesar de apresentar baixo desempenho quando comparado com a enzima solúvel no processo de hidrólise da albumina sérica bovina.
  • Imagem de Miniatura
    ItemAcesso aberto (Open Access)
    Produção de ésteres industriais empregando biocatalisadores heterogêneos preparados por imobilização de lipase em partículas de biossílica funcionalizadas
    (Universidade Federal de Alfenas, 2021-01-22) Gama, Rafaela Santos; Mendes, Adriano Aguiar; Santos, José Cleiton Sousa Dos; Luiz, Jaine Honorata Hortolan
    O objetivo deste estudo foi a preparação e caracterização de um suporte renovável e hidrofóbico a partir de sílica de casca de arroz funcionalizadas com trietóxi(fenil)silano (PheTES) para a imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (LTL) por ativação interfacial e sua aplicação como biocatalisador na síntese de ésteres. A introdução dos grupamentos fenil na superfície do suporte foi confirmada por diferentes técnicas de microscopia, além da análise de fisissorção de nitrogênio, através do método de Brunnauer-Emmet-Teler (B.E.T.) e análise elementar (CHN). O suporte preparado obteve uma máxima concentração de LTL imobilizada da ordem de 27,7 ± 2,3 mg/g empregando um carregamento inicial de 40 mg de proteína/g de suporte. Este biocatalisador foi inicialmente utilizado na síntese de oleato de cetila (éster cosmético) em meio isento de solvente e máxima conversão de 92% foi alcançada após 330 min de reação. Testes de reuso revelaram que este biocatalisador reteve toda a sua atividade após 7 consecutivas bateladas de reação. Em um outro estudo, este biocatalisador foi empregado na produção de ésteres decílicos (biolubrificantes) a partir da esterificação de ácidos graxos livres (AGL) provenientes da hidrólise enzimática de óleo de soja refinado e processado (óleo de fritura) com decanol em meio isento de solvente. O seu desempenho catalítico foi comparado com LTL imobilizada em sílica de casca de arroz contendo grupos octil em sua superfície (Octil–SiO 2 ), um suporte com capacidade máxima de adsorção de proteína de 21,9 ± 0,1 mg/g e altamente ativo na síntese de ésteres cosméticos. Máxima porcentagem de conversão da ordem de 85% foi obtida após 120 min (AGL do óleo de fritura) e 150 min (AGL do óleo de soja refinado) nas reações catalisadas por LTL imobilizada em Octil–SiO 2 . Testes de reuso em ambos sistemas reacionais revelaram que este biocatalisador reteve aproximadamente 88% de sua atividade original após 16 ciclos de esterificação em modo batelada. A formação de ésteres decílicos foi confirmada por ressonância magnética nuclear (RMN). Os valores de índice de viscosidade (IV entre 190 e 204) e massa específica (0,865–0,867 g/cm 3 ) dos ésteres produzidos são bastante similares aos biolubrificantes comerciais e outros descritos na literatura, o que sugere que eles podem ser aplicados como biolubrificantes.