Mestrado em Biotecnologia

URI Permanente para esta coleçãohttp://repositorioteste.unifal-mg.edu.br/handle/123456789/2644

Navegar

Agora exibindo 1 - 4 de 4

Acesso aberto (Open Access)
Estudo de caso: gestão de desenvolvimento de novos produtos cosméticos em uma empresa de pequeno porte
(Universidade Federal de Alfenas, 2022-11-30) Bueno, Maira Fernanda Alves; Salgado, Eduardo Gomes; Silva, Carlos Eduardo Sanches Da; Lira, Jean Marcel Sousa
O setor cosmético é dinâmico e exige lançamentos rápidos com ciclo de vida do produto curto, neste mercado competitivo, a eficiência, inovação e agilidade de lançamento de produtos, trazem uma melhor infiltração do produto neste meio e por consequência maior sucesso. O processo de desenvolvimento de um produto cosmético é essencial para manter a competitividade da indústria de pequeno porte no mercado. Esta dissertação tem por objetivo propor e analisar uma sistemática para diagnóstico da gestão de desenvolvimento de produtos cosméticos de empresas de pequeno porte. Para obtenção da análise foi realizado um estudo de caso, caracterizado como caso único holístico, utilizando um protocolo de pesquisa para diagnostico do processo. O caso estudado, traz características de uma empresa de pequeno porte, como dificuldade em implementar processos e padroniza-los, o que dificulta a gestão de projetos e otimização do tempo gasto no processo de desenvolvimento de um produto cosmético. Porém, mesmo com a falta de padronização a empresa utiliza a ferramenta benchmarking de maneira informal e qualificação de fornecedores os quais trazem inovação com matérias-primas de origem biotecnológica. A gestão estratégia comercial principal da empresa estuda é o desenvolvimento de marca própria para clientes que desejam a terceirização de produção de um produto de forma exclusiva e personalizada.
Acesso aberto (Open Access)
Preparação e caracterização de um agregado enzimático reticulado (CLEA) de ß- glicosidase produzido por Aspergillus niger
(Universidade Federal de Alfenas, 2021-09-28) Cunha, Thiago Martins Da; Angelotti, Joelise De Alencar Figueira; Barbosa, Paula De Paula Menezes; Mendes, André Aguiar
A imobilização de enzimas é uma técnica que dentre algumas vantagens traz como destaque a viabilidade da reutilização das mesmas e redução da contaminação residual no produto final, tornando os processos biocatalíticos economicamente viáveis. Dos vários protocolos de imobilização, a imobilização enzimática sem o uso de suporte pela técnica CLEAs (do inglês, CLEA – cross- linked enzyme aggregation) é bastante relevante por combinar purificação e imobilização enzimática em um único estágio, resultando em uma enzima imobilizada com uma alta atividade e sem um suporte volumoso. A enzima β-glicosidase pertence à classe das hidrolases, e possui ampla utilização industrial, sendo aplicada desde a bioconversão de biomassa em glicose para produção de biocombustíveis até na hidrólise de precursores de aroma na indústria de alimentos e bebidas. Até o momento, poucos trabalhos foram relatados na literatura sobre a imobilização de β-glicosidases microbianas por CLEAs. O objetivo do presente trabalho foi avaliar as condições de produção de agregados enzimáticos reticulados (CLEAS) de β-glicosidase produzida por A. niger e a determinação de algumas características bioquímicas e morfológicas do derivado. Para isso as variáveis concentração de agente reticulante e agente espaçador na imobilização por CLEAs de β-glicosidase fúngicas foram estudados por meio da metodologia de Planejamento Fatorial Completo 22, com 11 ensaios (3 pontos centrais). Foram determinados o pH e temperaturas ótimos de atividade, pH e temperatura de estabilidade e o efeito da concentração de substrato e de íons na atividade da enzima livre e imobilizada. A caracterização morfológica dos derivados foi investigada por Espectroscopia no Infravermelho com Transformada e Fourier (FTIR) e por Termogravimetria Analítica (TG/TGA). Os resultados foram divulgados em artigos e demostram uma maior termo estabilidade dos derivados e alterações dos pH ( 4,5 para 4,0) para e temperatura (55 para 60°C) ótimos dos derivados em comparação com a enzima lifvre. Os testes morfológicos mostram que os derivados foram mais estáveis a temperatura pela temperatura de decomposição de 200°C para enzima livre e de 208°C para os derivados, além das absorbâncias nas bandas 3000 cm-1 a 2700 cm-1, que comprovam as ligações cruzadas efetivas.
Acesso aberto (Open Access)
Preparação e caracterização de um suporte heterofuncional à base de quitosana e seu uso na imobilização de lipase
(Universidade Federal de Alfenas, 2021-05-28) Okura, Nicole Souza; Mendes, Adriano Aguiar; Rocha, Maria Valderez Ponte; Carvalho, Ana Karine Furtado De
Neste estudo, um novo suporte heterofuncional (Qui-Glu-Gli) foi preparado pela ativação sequencial do hidrogel de quitosana (Qui) com glutaraldeído (Glu) e posterior funcionalização com glicina (Gli). A imobilização da lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) neste suporte foi comparada com o hidrogel de quitosana ativado com glutaraldeído (Qui-Glu) e hidrogel sem modificação química (Qui). Os suportes foram caracterizados por análises de espectroscopia no infravermelho (FT-IR), potencial zeta (ZP) e de termogravimetria (TGA) para confirmar a introdução de grupos funcionais na superfície do biopolímero. Inicialmente, foi avaliado o efeito do pH no processo de imobilização nos diferentes suportes preparados empregando baixo carregamento de proteína (5 mg/g). Estes testes foram conduzidos na razão suporte:solução enzimática de 1:20, baixa força iônica (5 mM), 25oC e 18 h de contato sob agitação mecânica em shaker orbital (200 rpm). Completa adsorção da lipase no suporte Qui-Glu-Gli foi observada em meio ácido (pH entre 3,0 e 6,0), enquanto no suporte Qui-Glu não foi observada influência do pH de imobilização (completa imobilizada na faixa de pH entre 4,0 e 10,0). Por outro lado, o suporte sem modificação química (Qui) foi parcialmente solubilizado em meio ácido (pH 4,0) e máxima adsorção de 1,5 mg proteína/g de hidrogel foi obtida em pH 7,0. Com relação ao efeito do carregamento de proteína variando de 5 a 70 mg/g, máxima concentração de lipase imobilizada de 53-55 mg por grama de suporte foi obtida para ambos os suportes Qui-Glu e Qui-Glu-Gli. A adsorção da lipase neste novo suporte foi explicada pelo modelo de isoterma de Langmuir (R2 = 0,9545). Este modelo assume que a adsorção de moléculas de TLL na superfície do suporte ocorre na forma de monocamadas e que este material possui um número finito de sítios de adsorção. Os biocatalisadores preparados empregando Qui-Glu-Gli como suporte foram 4 vezes mais ativos na hidrólise da emulsão de azeite de oliva do que aqueles preparados com Qui-Glu – 1000 U/g e 265,1 ± 14,4 U/g respectivamente. Estes dois biocatalisadores mantiveram ≈40% de sua atividade inicial após 48 h de incubação a 50°C em solventes orgânicos apolares (heptano, tolueno ou isooctano). Testes de dessorção realizados em solução de NaCl e Triton X-100 com diferentes concentrações a 50oC, revelaram que a imobilização da TLL em Qui-Glu ocorreu preferencialmente por ligação covalente (95%). No entanto, a imobilização em Qui-Glu-Gli ocorreu preferencialmente via adsorção por interação iônica – 65% (catiônica e aniônica), interação hidrofóbica (20%) e ligação covalente (15%). A atividade catalítica dos biocatalisadores preparados foi também avaliada em reações de esterificação de ácido palmítico em meio de isooctano, solvente selecionado nos testes de estabilidade em solventes, a 50oC empregando razão equimolar de ácido e álcoois (500 mM de cada reagente) em 70 min de reação e agitação contínua em shaker orbital de 240 rpm. Estes testes foram conduzidos empregando diferentes álcoois como isoamílico, hexanol, 2-etil-1-hexanol e decanol. TLL imobilizada em Qui-Glu-Gli foi também ≈4 vezes mais ativa na produção de ésteres de ácido palmítico. Máxima conversão do ácido de 80,3 ± 0,6% e 23,7 ± 2,5% foi obtida para TLL imobilizada em Qui-Glu-Gli e Qui-Glu, respectivamente, empregando álcool isoamílico. Em seguida, foi avaliado o efeito do tempo de reação na produção do éster empregando o álcool selecionado e a máxima conversão do ácido da ordem de 85% após 90 min de reação foi obtida para o sistema de reação conduzido com o novo biocatalisador preparado neste estudo (TLL imobilizada em Qui-Glu-Gli). Após nove sucessivas bateladas de esterificação, o biocatalisador reteve cerca de 40% de sua atividade inicial. Estes resultados mostram claramente a relevância do novo suporte para a imobilização de TLL para catalisar reações em meio aquoso (hidrólise da emulsão de azeite de oliva) e em orgânico (produção de ésteres lubrificantes).
Acesso aberto (Open Access)
Produção por cultivo submerso e parcial caracterização de uma nova lipase do fungo endofítico Preussia africana
(Universidade Federal de Alfenas, 2021-11-25) Oliveira, Gustavo Francisco De; Hirata, Daniela Battaglia; Tavano, Olga Luisa; Badino Junior, Alberto Colli
Endófitos são micro-organismos que vivem no interior de tecidos vegetais por pelo menos uma fração do seu ciclo de vida produzindo uma gama de enzimas e metabólitos secundários que poderão ser usados pela planta hospedeira, conferindo assim uma maior adaptabilidade ao vegetal. O objetivo do presente trabalho foi de estudar a produção de uma nova lipase extracelular produzida pelo fungo endofítico Preussia africana (P. africana), isolado a partir do ipê-roxo na região Sul de Minas Gerais, Brasil. Os ensaios foram conduzidos a fim de avaliar-se a influência de diferentes óleos indutores (girassol, algodão, milho, palmiste, canola e linhaça) e da relação carbono/nitrogênio (C/N de 11,73, 8,63 e 7,05) na produção por cultivo submerso, visando à produção majoritária de uma lipase extracelular. Os resultados mostraram que a produção majoritária de uma lipase de 14,5 kDa foi alcançada após 48 h de cultivo a 30 °C e 250 rpm, quando o óleo de girassol e uma relação de C/N de 8,63 foram usados no meio de cultivo. Ainda, a lipase produzida foi caracterizada quanto ao pH e temperatura ótimos, utilizando-se um planejamento fatorial com duas variáveis independentes. Apenas o pH foi estatisticamente significativo a 5% de significância, sendo que os melhores valores de atividade foram obtidos no intervalo de valores de pH de 5,0 a 7,0 (cerca de 28 U/mL). O intervalo estudado de temperatura (20 a 54 °C) não influenciou estatisticamente a atividade da lipase produzida, demostrando que sua atividade catalítica não é afetada para uma ampla faixa de temperatura avaliada.

Navegar

Navegando Mestrado em Biotecnologia por Assunto "Biotecnologia"